Anticorpos à proteína ZC4H2

O primeiro anticorpo é comumente chamado de anticorpo, que pode se ligar à especificidade do antígeno.

O segundo anticorpo é o anticorpo que se liga ao anticorpo. É usado principalmente para detectar a presença de anticorpos.

A primeira resistência é um anticorpo contra o antígeno e a segunda é um anticorpo contra a primeira resistência. Até mesmo os anticorpos podem agir como antígenos que estimulam o organismo a produzir anticorpos. Ou seja, a entrada de antígenos no organismo estimula a resposta imunológica do organismo, que as células B podem produzir proteínas especiais que se ligam específicamente ao antígeno correspondente.

Um anti-diante é um grupo que pode se ligar específicamente a outra substância, e um anti pode se ligar a pelo menos dois outros grupos (substância e diante).

Contra: Poder combinar o substrato especificamente, ou seja, identificar o que queremos detectar. Combinação e negação de resistência e substância

O olho nu não pode ver.

A resistência secundária: pode ser ligada a uma resistência e com marcadores que podem ser detectados (como bandas fluorescentes, radioativas, luminescentes químicos ou grupos de coloração), o papel é detectar a resistência secundária. Se a resistência possui marcadores que possam ser detectados (por exemplo, grupos fluorescentes, radioativos, quimicamente luminescentes ou colorantes), a resistência não é necessária. Mas esse custo é alto, porque um tipo de resistência identifica apenas um substrato. Portanto, o design atual é geralmente uma marca detetável em uma segunda correia de resistência, para detectar a primeira resistência. e a identificação de substâncias. Assim, quando a resistência se liga ao substrato, pode ser detectada pela resistência secundária.

Todos os nossos produtos são apenas para experimentos científicos, não para uso fora de outros experimentos científicos!

Não! Nome;HCA127; antígeno associado ao carcinoma hepatocelular 127; KIAA1166; OTTHUMP00000023432;

Área de pesquisa; Biologia celular Imunologia Proteína do dedo de zinco Epigenética

Fonte de anticorpos;Coelho

Tipo de clonagem;Policlonal

reações cruzadas;(previsão: Humano, Rato, Rato, Galinha, Cão, Porco, Vaca, Cavalo, Coelho, Peixe Zebra, Ovelha, )

Aplicação do produto;ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:100-500(O corte de parafina precisa ser reparado por antígeno)

Ainda não testado em outras aplicações.

As diluições/concentrações óptimas devem ser determinadas pelo usuário final.

peso molecular teórico;26kDa

localização celular; Núcleo celular Plasma celular

Sexualidade estado;líquido

Espesso grau;1mg / ml

isento epidemia original;Péptido sintético conjugado KLH derivado de ZC4H2 humano: 151-224/224

Ásia Tipo;IgG

métodos de purificação;afinidade purificada pela proteína A

Calma. Impulsão líquido;0,01M TBS (pH7,4) com 1% BSA, 0,03% Proclin300 e 50% Glicerol.

Atenção;Este produto, tal como fornecido, destina-se apenas para uso de pesquisa, não para uso em aplicações humanas, terapêuticas ou diagnósticas.

Este gene codifica um membro da família de proteínas contendo domínio do dedo de zinco. Este membro da família tem um domínio C-terminal do dedo de zinco que se caracteriza por quatro resíduos de cisteína e dois resíduos de histidina,

A análise da estrutura de difração de raios X descobriu que Ig é composta por quatro cadeias de peptídeos, cada uma ligada por um número variável de ligações de dienxofre entre cadeias. Ig pode formar uma estrutura de letra "Y", conhecida como monómero Ig, que é a unidade básica que compõe os anticorpos.

As moléculas de Ig naturais contêm quatro cadeias de polipéptidos heterogêneas, das quais duas com maior peso molecular são chamadas de cadeias pesadas (H) e duas com menor peso molecular são chamadas de cadeias leves (L). As duas cadeias H e as duas cadeias L da mesma molécula Ig têm a mesma composição de aminoácidos. O peso molecular da cadeia pesada é de 50 KD a 75 KD, composto por 450 a 550 resíduos de aminoácidos. Devido à composição e ordem de arranjo dos aminoácidos da região constante da cadeia pesada, o número e a posição dos ligamentos dienxofre são diferentes, sua resistência ao antígeno também é diferente, Ig pode ser dividido em 5 classes (classe), ou seja, IgM, IgD, IgG, IgA e IgE, suas cadeias pesadas correspondentes são cadeias μm, δ, gamma, α e ε, respectivamente. O peso molecular da cadeia leve é de cerca de 25 KD e é composto por 214 resíduos de aminoácidos. As cadeias leves podem ser divididas em dois tipos, a cadeia kappa (κ) e a cadeia lambda (λ). Assim, lg pode ser dividido em dois tipos, a saber, o tipo κ e o tipo λ. A Ig sérica humana normal é de aproximadamente 2:1.

Por meio da análise comparativa das sequências de aminoácidos de diferentes cadeias pesadas e leves de Ig, descobriu-se que a sequência de aminoácidos do extremo N é muito variada, chamada região variável (V), que representa 1/4 e 1/2 da cadeia pesada e leve, respectivamente; As regiões relativamente estáveis da sequência de aminoácidos no extremo carboxilo (C), chamadas regiões constantes (C), representam 3/4 e 1/2 da cadeia pesada e leve, respectivamente.

As regiões V da cadeia pesada e da cadeia leve são chamadas VH e VL, respectivamente. Cada uma das regiões VH e VL contém três regiões altamente variáveis ​​na composição e ordem dos aminoácidos, chamadas regiões de alta variabilidade (HVR) ou regiões de determinação complementar (CDR), incluindo HVR1 (CDR1), HVR2 (CDR2) e HVR3 (CDR3), onde HVR3 (CDR3) varia mais. As três variações altas do VH estão localizadas em aminoácidos de 29 a 31, 49 a 58 e 95 a 102 bits, enquanto as três variações altas do VL estão localizadas em aminoácidos de 28 a 35, 49 a 56 e 91 a 98 bits, respectivamente. Os três CDRs de VH e VL formam juntos o local de ligação ao antígeno de Ig, que determina a especificidade do anticorpo e é o local onde os anticorpos são identificados e ligados ao antígeno. Na região V, a composição e ordem dos aminoácidos na região fora do CDR são relativamente conservadoras, chamadas regiões esqueléticas (FR). Cada VH ou VL tem quatro regiões esqueléticas, representadas por FR1, FR2, FR3 e FR4, respectivamente.

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